کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
6369864 | 1623836 | 2015 | 8 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Thermostable chitinase II from Thermomyces lanuginosus SSBP: Cloning, structure prediction and molecular dynamics simulations
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
RMSDGROMACSTIM-barrelGROningen MAchine for Chemical SimulationscDNA - cDNAcomplementary deoxyribonucleic acid - اسید دز اکسید ریبونوکلئیک مکملStability - ثباتDiscovery Studio - دیسکاوری استودیوMolecular dynamics - دینامیک ملکولی یا پویایی مولکولیMD simulations - شبیه سازی MDLuria Bertani - لوریا برتانیroot mean square deviation - میانگین انحراف مربع ریشهSignal peptide - پپتید سیگنالMolecular docking - پیوندهای بین مولکولیChitin - کیتین
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
علوم کشاورزی و بیولوژیک (عمومی)
پیش نمایش صفحه اول مقاله
![عکس صفحه اول مقاله: Thermostable chitinase II from Thermomyces lanuginosus SSBP: Cloning, structure prediction and molecular dynamics simulations Thermostable chitinase II from Thermomyces lanuginosus SSBP: Cloning, structure prediction and molecular dynamics simulations](/preview/png/6369864.png)
چکیده انگلیسی
Thermomyces lanuginosus is a thermophilic fungus that produces large number of industrially-significant enzymes owing to their inherent stability at high temperatures and wide range of pH optima, including thermostable chitinases that have not been fully characterized. Here, we report cloning, characterization and structure prediction of a gene encoding thermostable chitinase II. Sequence analysis revealed that chitinase II gene encodes a 343 amino acid protein of molecular weight 36.65 kDa. Our study reports that chitinase II exhibits a well-defined TIM-barrel topology with an eight-stranded α/β domain. Structural analysis and molecular docking studies suggested that Glu176 is essential for enzyme activity. Folding studies of chitinase II using molecular dynamics simulations clearly demonstrated that the stability of the protein was evenly distributed at 350 K.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Journal of Theoretical Biology - Volume 374, 7 June 2015, Pages 107-114
Journal: Journal of Theoretical Biology - Volume 374, 7 June 2015, Pages 107-114
نویسندگان
Faez Iqbal Khan, Algasan Govender, Kugen Permaul, Suren Singh, Krishna Bisetty,