کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
7557511 | 1491339 | 2016 | 9 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Native denaturation differential scanning fluorimetry: Determining the effect of urea using a quantitative real-time thermocycler
ترجمه فارسی عنوان
فلوریمتری اسکن دیفرانسیل بنیادی بومی: تعیین تأثیر اوره با استفاده از یک ترموسیکلر زمان واقعی
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه
شیمی
شیمی آنالیزی یا شیمی تجزیه
چکیده انگلیسی
The effect of protein stability on kinetic function is monitored with many techniques that often require large amounts of expensive substrates and specialized equipment not universally available. We present differential scanning fluorimetry (DSF), a simple high-throughput assay performed in real-time thermocyclers, as a technique for analysis of protein unfolding. Furthermore, we demonstrate a correlation between the half-maximal rate of protein unfolding (Knd), and protein unfolding by urea (I50). This demonstrates that DSF methods can determine the structural stability of an enzyme's active site and can compare the relative structural stability of homologous enzymes with a high degree of sequence similarity.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Analytical Biochemistry - Volume 508, 1 September 2016, Pages 114-117
Journal: Analytical Biochemistry - Volume 508, 1 September 2016, Pages 114-117
نویسندگان
Christine L. Childers, Stuart R. Green, Neal J. Dawson, Kenneth B. Storey,