کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
8330057 | 1540238 | 2016 | 11 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Assessment of structure, stability and aggregation of soluble lens proteins and alpha-crystallin upon non-enzymatic glycation: The pathomechanisms underlying cataract development in diabetic patients
ترجمه فارسی عنوان
ارزیابی ساختار، ثبات و تجمع پروتئین های لنز محلول و آلفا کریستالین بر غلظت غیر آنزیمی: روش های پاتولوژیک زیر در توسعه کاتاراکت در بیماران دیابتی
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
گلیسیری، کریستالین لنز، تجمع،
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
چکیده انگلیسی
- Total soluble lens proteins and α-crystallin were extensively glycated.
- The protein glycation was confirmed by different methods.
- Glycated crystallins indicate higher conformational stability than non-glycated protein counterparts.
- Glycation causes crystallins to resist against stress-induced unfolding and aggregation.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: International Journal of Biological Macromolecules - Volume 82, January 2016, Pages 328-338
Journal: International Journal of Biological Macromolecules - Volume 82, January 2016, Pages 328-338
نویسندگان
Reza Yousefi, Sajjad Javadi, Sara Amirghofran, Ahmad Oryan, Ali Akbar Moosavi-Movahedi,