کد مقاله کد نشریه سال انتشار مقاله انگلیسی نسخه تمام متن
8330057 1540238 2016 11 صفحه PDF دانلود رایگان
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Assessment of structure, stability and aggregation of soluble lens proteins and alpha-crystallin upon non-enzymatic glycation: The pathomechanisms underlying cataract development in diabetic patients
ترجمه فارسی عنوان
ارزیابی ساختار، ثبات و تجمع پروتئین های لنز محلول و آلفا کریستالین بر غلظت غیر آنزیمی: روش های پاتولوژیک زیر در توسعه کاتاراکت در بیماران دیابتی
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی زیست شیمی
چکیده انگلیسی

- Total soluble lens proteins and α-crystallin were extensively glycated.
- The protein glycation was confirmed by different methods.
- Glycated crystallins indicate higher conformational stability than non-glycated protein counterparts.
- Glycation causes crystallins to resist against stress-induced unfolding and aggregation.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: International Journal of Biological Macromolecules - Volume 82, January 2016, Pages 328-338
نویسندگان
, , , , ,