کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
8384144 | 1543463 | 2008 | 5 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
In HspA from Helicobacter pylori vicinal disulfide bridges are a key determinant of domain B structure
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله

چکیده انگلیسی
Helicobacter pylori produces a heat shock protein A (HspA) that is unique to this bacteria. While the first 91 residues (domain A) of the protein are similar to GroES, the last 26 (domain B) are unique to HspA. Domain B contains eight histidines and four cysteines and was suggested to bind nickel. We have produced HspA and two mutants: Cys94Ala and Cys94Ala/Cys111Ala and identified the disulfide bridge pattern of the protein. We found that the cysteines are engaged in three disulfide bonds: Cys51/Cys53, Cys94/Cys111 and Cys95/Cys112 that result in a unique closed loop structure for the domain B.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 582, Issues 23â24, 15 October 2008, Pages 3537-3541
Journal: FEBS Letters - Volume 582, Issues 23â24, 15 October 2008, Pages 3537-3541
نویسندگان
Salvatore Loguercio, Cyril Dian, Angela Flagiello, Alessandra Scannella, Piero Pucci, Laurent Terradot, Adriana Zagari,