کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
8384181 | 1543465 | 2006 | 7 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Binding of Vac14 to neuronal nitric oxide synthase: Characterisation of a new internal PDZ-recognition motif
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
PDZ domains mediate protein interactions primarily through either classical recognition of carboxyl-terminal motifs or PDZ/PDZ domain associations. Several studies have also described internal modes of PDZ recognition, most of which depend on β-finger structures. Here, we describe a novel interaction between the PDZ domain of nNOS and Vac14, the activator of the PtdIns(3)P 5-kinase PIKfyve. Binding assays using various Vac14 deletion constructs revealed a β-finger independent interaction that is based on a novel internal motif. Mutational analyses reveal essential residues within the motif allowing us to define a new type of PDZ domain interaction.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 580, Issue 30, 22 December 2006, Pages 6948-6954
Journal: FEBS Letters - Volume 580, Issue 30, 22 December 2006, Pages 6948-6954
نویسندگان
Jean-François Lemaire, Peter S. McPherson,