کد مقاله کد نشریه سال انتشار مقاله انگلیسی نسخه تمام متن
8401112 1544480 2014 9 صفحه PDF دانلود رایگان
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Hot spots in protein-protein interfaces: Towards drug discovery
ترجمه فارسی عنوان
نقاط داغ در رابطهای پروتئین-پروتئین: به سوی کشف مواد مخدر
کلمات کلیدی
ترجمه چکیده
شناسایی مولکول های کوچک مثل دارو که باعث تغییرات متقابل پروتئین و پروتئین می شود، می تواند یک گام کلیدی در کشف دارو باشد. با این حال، چالش کشیدن مولکول هایی است که مناطقی را در مجاورت پروتئین ها قرار می دهند. یافته های اخیر نشان می دهد که این مولکول ها به طور معمول باقی مانده ها (نقاط داغ) در پروتئین-پروتئین ها به طور خاص مورد علاقه انرژی قرار می گیرند. این مانده ها به ثبات پروتئین-پروتئین ها کمک می کند. پیش بینی محاسباتی از نقاط داغ در ساختارهای محدود و غیر ممکن برای پیدا کردن سایت های قابل اطمینان در رابط های هدف مفید می باشد. ما پیشرفت های اخیر در روش های پیش بینی دقیق نقطه محاسباتی در بخش اول بررسی را بررسی می کنیم و سپس نمونه هایی را در مورد چگونگی نقاط داغ در طراحی دارو می توانیم ارائه دهیم.
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی بیوفیزیک
چکیده انگلیسی
Identification of drug-like small molecules that alter protein-protein interactions might be a key step in drug discovery. However, it is very challenging to find such molecules that target interface regions in protein complexes. Recent findings indicate that such molecules usually target specifically energetically favored residues (hot spots) in protein-protein interfaces. These residues contribute to the stability of protein-protein complexes. Computational prediction of hot spots on bound and unbound structures might be useful to find druggable sites on target interfaces. We review the recent advances in computational hot spot prediction methods in the first part of the review and then provide examples on how hot spots might be crucial in drug design.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Progress in Biophysics and Molecular Biology - Volume 116, Issues 2–3, November–December 2014, Pages 165-173
نویسندگان
, , , ,