کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
8474587 | 1550429 | 2014 | 4 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Identification of N-terminal protein acetylation and arginine methylation of the voltage-gated sodium channel in end-stage heart failure human heart
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
بیولوژی سلول
پیش نمایش صفحه اول مقاله

چکیده انگلیسی
The α subunit of the cardiac voltage-gated sodium channel, NaV1.5, provides the rapid sodium inward current that initiates cardiomyocyte action potentials. Here, we analyzed for the first time the post-translational modifications of NaV1.5 purified from end-stage heart failure human cardiac tissue. We identified R526 methylation as the major post-translational modification of any NaV1.5 arginine or lysine residue. Unexpectedly, we found that the N terminus of NaV1.5 was: 1) devoid of the initiation methionine, and 2) acetylated at the resulting initial alanine residue. This is the first evidence for N-terminal acetylation in any member of the voltage-gated ion channel superfamily. Our results open the door to explore NaV1.5 N-terminal acetylation and arginine methylation levels as drivers or markers of end-stage heart failure.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Journal of Molecular and Cellular Cardiology - Volume 76, November 2014, Pages 126-129
Journal: Journal of Molecular and Cellular Cardiology - Volume 76, November 2014, Pages 126-129
نویسندگان
Pedro Beltran-Alvarez, Anna Tarradas, Cristina Chiva, Alexandra Pérez-Serra, Montserrat Batlle, Félix Pérez-Villa, Uwe Schulte, Eduard Sabidó, Ramon Brugada, Sara Pagans,