کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10595866 | 981877 | 2013 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Identification of new peptide amides as selective cathepsin L inhibitors: The first step towards selective irreversible inhibitors?
ترجمه فارسی عنوان
شناسایی آمید های پپتیدهای جدید به عنوان مهار کننده های کاتاژاسین انتخابی: گام اول به سوی مهار کننده های برگشت پذیر غیر قابل برگشت؟
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه
شیمی
شیمی آلی
چکیده انگلیسی
A small library of peptide amides was designed to profile the cathepsin L active site. Within the cathepsin family of cysteine proteases, the first round of selection was on cathepsin L and cathepsin B, and then selected hits were further evaluated for binding to cathepsin K and cathepsin S. Five highly selective sequences with submicromolar affinities towards cathepsin L were identified. An acyloxymethyl ketone warhead was then attached to these sequences. Although these original irreversible inhibitors inactivate cathepsin L, it appears that the nature of the warhead drastically impact the selectivity profile of the resulting covalent inhibitors.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters - Volume 23, Issue 10, 15 May 2013, Pages 2968-2973
Journal: Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters - Volume 23, Issue 10, 15 May 2013, Pages 2968-2973
نویسندگان
Ana Torkar, Brigita LenarÄiÄ, Tamara Lah, Vincent Dive, Laurent Devel,