کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10803011 | 1055762 | 2008 | 12 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Multimerisation of receptor-type protein tyrosine phosphatases PTPBR7 and PTP-SL attenuates enzymatic activity
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
EGFERKRPTPRTKPEIDiFMUPKIMMAPK - MAPKProtein topology - توپولوژی پروتئینepidermal growth factor - عامل رشد اپیدرمیtransmembrane - فرابنفشDimerisation - فروپاشیPhosphatase activity - فعالیت فسفاتازHydrophobic region - منطقه هیدروفوبیکmitogen-activated protein kinase - پروتئین کیناز فعال با mitogenReceptor-type protein tyrosine phosphatase - پروتئین گیرنده پروتئین تیروزین فسفاتازextracellular signal-regulated kinase - کیناز تنظیم شده سیگنال خارج سلولیReceptor Tyrosine Kinase - گیرنده تیروزین کیناز
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
![عکس صفحه اول مقاله: Multimerisation of receptor-type protein tyrosine phosphatases PTPBR7 and PTP-SL attenuates enzymatic activity Multimerisation of receptor-type protein tyrosine phosphatases PTPBR7 and PTP-SL attenuates enzymatic activity](/preview/png/10803011.png)
چکیده انگلیسی
Dimerisation of receptor-type protein tyrosine phosphatases (RPTPs) represents an appealing mechanism to regulate their enzymatic activity. Studies thus far mostly concern the dimerisation behaviour of RPTPs possessing two tandemly oriented catalytic PTP domains. Mouse gene Ptprr encodes four different protein isoforms (i.e. PTPBR7, PTP-SL and PTPPBSγ-42/37) that contain a single PTP domain. Using selective membrane permeabilisation we here demonstrate that PTP-SL, like PTPBR7, is a single membrane-spanning RPTP. Furthermore, these two receptor-type PTPs constitutively formed homo- and hetero-meric complexes as witnessed in chemical cross-linking and co-immunoprecipitation experiments, in sharp contrast to the cytosolic PTPPBSγ-42 and PTPPBSγ-37 PTPRR isoforms. This multimerisation occurs independently of the PTP domain and requires the transmembrane domain and/or the proximal hydrophobic region. Using overexpression of a PTPBR7 mutant that essentially lacks the intracellular PTP domain-containing segment, a monomer-mimicking state was forced upon full-length PTPBR7 immunoprecipitates. This resulted in a significant increase in the enzymatic activity of the PTPRR PTP domain, which strengthens the notion that multimerisation represents a general mechanism to tone down RPTP catalytic activity.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research - Volume 1783, Issue 2, February 2008, Pages 275-286
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research - Volume 1783, Issue 2, February 2008, Pages 275-286
نویسندگان
Yvet E. Noordman, Eveline D. Augustus, Jan T.G. Schepens, Renato G.S. Chirivi, Pablo RÃos, Rafael Pulido, Wiljan J.A.J. Hendriks,