کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10803757 | 1057181 | 2012 | 10 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Structural and functional specificity of small heat shock protein HspB1 and HspB4, two cellular partners of HspB5: Role of the in vitro hetero-complex formation in chaperone activity
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
![عکس صفحه اول مقاله: Structural and functional specificity of small heat shock protein HspB1 and HspB4, two cellular partners of HspB5: Role of the in vitro hetero-complex formation in chaperone activity Structural and functional specificity of small heat shock protein HspB1 and HspB4, two cellular partners of HspB5: Role of the in vitro hetero-complex formation in chaperone activity](/preview/png/10803757.png)
چکیده انگلیسی
⺠HspB1 subunit exchange is faster than HspB4 and HspB5. ⺠Mammal HspB1 share more sequence variability, in particular for the extensions. ⺠Lens specific HspB4 exhibits lowest oligomerization and polydispersity at physiological conditions. ⺠New hetero-complexes are formed through the sHSP subunit exchange process. ⺠Hetero-complexes are functional and could have gained in efficiency.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimie - Volume 94, Issue 4, April 2012, Pages 975-984
Journal: Biochimie - Volume 94, Issue 4, April 2012, Pages 975-984
نویسندگان
Fériel Skouri-Panet, Magalie Michiel, Céline Férard, Elodie Duprat, Stéphanie Finet,