کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10804235 | 1057207 | 2011 | 9 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Reduced catalytic activity of human CYP2C9 natural alleles for gliclazide: Molecular dynamics simulation and docking studies
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله

چکیده انگلیسی
⺠The size of the gliclazide access entry channel to the protein active site is significantly reduced in *3 and *2/*3 mutants. ⺠The distance between the substrate hydroxylation site and the heme is >5 Ã
in *3 and *2/*3. ⺠The key residues, F100, F114 and F476, are absent in the interacting amino acid pocket of *3. ⺠Lack of stability of the active site residues R97 and R108 affects the stability of the heme and gliclazide in *2 and *3. ⺠Instabilities of heme and gliclazide at the active site affect their interaction, which in turn reduces the activity of mutants.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimie - Volume 93, Issue 6, June 2011, Pages 1028-1036
Journal: Biochimie - Volume 93, Issue 6, June 2011, Pages 1028-1036
نویسندگان
Hussaina Banu, N. Renuka, Geetha Vasanthakumar,