کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10870080 | 1073988 | 2015 | 28 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
VirB6 and VirB10 from the Brucella type IV secretion system interact via the N-terminal periplasmic domain of VirB6
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
T4SSType IV secretion systemsBTHadenylate cyclase - آدنیلات سیکلاسFluorescence resonance energy transfer - انتقال انرژی رزونانس FluorescenceFRET - انتقال انرژی رزونانسی فورسترProtein–protein interaction - تعامل پروتئین-پروتئینbacterial two-hybrid - دوبرابر باکتریاییBacterial virulence - سرگیجه باکتریاییType IV secretion system - سیستم ترشحی نوع IVMembrane protein - پروتئین غشائی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Type IV secretion systems are multi-protein complexes that transfer macromolecules across the cell envelope of bacteria. Identifying the sites of interaction between the twelve proteins (VirB1-VirB11 and VirD4) that form these complexes is key to understanding their assembly and function. We have here used phage display, bacterial two-hybrid and fluorescence-based interaction assays to identify an N-terminal domain of the inner membrane protein VirB6 as a site of interaction with the envelope-spanning VirB10 protein. Our results are consistent with the notion that VirB6 acts in concert with VirB10 as well as with VirB8 during secretion system assembly and function.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 589, Issue 15, 8 July 2015, Pages 1883-1889
Journal: FEBS Letters - Volume 589, Issue 15, 8 July 2015, Pages 1883-1889
نویسندگان
Ana Maria Villamil Giraldo, Charline Mary, Durgajini Sivanesan, Christian Baron,