کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10870150 | 1073992 | 2014 | 7 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Atomic force microscopy (AFM) imaging suggests that stromal interaction molecule 1 (STIM1) binds to Orai1 with sixfold symmetry
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
AFMPAGECRACSTIM1Ca2+ release-activated Ca2+ channelOrai1STIMpolyacrylamide gel electrophoresis - الکتروفورز ژل پلی آکریل آمیدSOAR - اوج گرفتنendoplasmic reticulum - شبکه آندوپلاسمی Plasma membrane - غشای پلاسماstromal interaction molecule - مولکول تعامل استروماatomic force microscopy - میکروسکوپ نیروی اتمیhemagglutinin - هماگلوتینینStore-operated Ca2+ entry - ورودی Ca2 + ذخیره شدهCRAC channel - کانال CRAC
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Depletion of Ca2+ from the endoplasmic reticulum (ER) lumen triggers the opening of Ca2+ release-activated Ca2+ (CRAC) channels at the plasma membrane. CRAC channels are activated by stromal interaction molecule 1 (STIM1), an ER resident protein that senses Ca2+ store depletion and interacts with Orai1, the pore-forming subunit of the channel. The subunit stoichiometry of the CRAC channel is controversial. Here we provide evidence, using atomic force microscopy (AFM) imaging, that Orai1 assembles as a hexamer, and that STIM1 binds to Orai1 with sixfold symmetry. STIM1 associates with Orai1 in the form of monomers, dimers, and multimeric string-like structures that form links between the Orai1 hexamers. Our results provide new insights into the nature of the interactions between STIM1 and Orai1.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 588, Issue 17, 25 August 2014, Pages 2874-2880
Journal: FEBS Letters - Volume 588, Issue 17, 25 August 2014, Pages 2874-2880
نویسندگان
Dilshan Balasuriya, Shyam Srivats, Ruth D. Murrell-Lagnado, J. Michael Edwardson,