کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10870577 | 1074014 | 2014 | 7 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Ultra-high resolution crystal structure of recombinant caprine β-lactoglobulin
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
β-Lactoglobulin (βlg) is the most abundant whey protein in the milks of ruminant animals. While bovine βlg has been subjected to a vast array of studies, little is known about the caprine ortholog. We present an ultra-high resolution crystal structure of caprine βlg complemented by analytical ultracentrifugation and small-angle X-ray scattering data. In both solution and crystalline states caprine βlg is dimeric (KD < 5 μM); however, our data suggest a flexible quaternary arrangement of subunits within the dimer. These structural findings will provide insight into relationships among structural, processing, nutritional and immunological characteristics that distinguish cow's and goat's milk.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 588, Issue 21, 3 November 2014, Pages 3816-3822
Journal: FEBS Letters - Volume 588, Issue 21, 3 November 2014, Pages 3816-3822
نویسندگان
Jennifer M. Crowther, Moritz Lassé, Hironori Suzuki, Sarah A. Kessans, Trevor S. Loo, Gillian E. Norris, Alison J. Hodgkinson, Geoffrey B. Jameson, Renwick C.J. Dobson,