کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10870748 | 1074019 | 2014 | 12 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Characterization of residue-dependent differences in the peripheral membrane association of the FATC domain of the kinase 'target of rapamycin' by NMR and CD spectroscopy
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
Membrane mimeticGB1DPCCMCdMPC1,2-dimyristoyl-sn-glycero-3-phosphocholine - 1،2-dimyristoyl-sn-glycero-3-phosphosocholine1,2-diheptanoyl-sn-glycero-3-phosphocholine - 1،2-دی هپتانویل-اسن-گلیسرو-3-فسفو سولینbicelle - bicellowPIKK - LIKKsupplementary information - اطلاعات تکمیلیNMR - تشدید مغناطیسی هستهای Min - حداقلminute(s) - دقایق)Dodecylphosphocholine - دودهیل فسفو هولینcritical micelle concentration - غلظت متیل مهمLiposome - لیپوزوم هاMicelle - میسلtarget of rapamycin - هدف از رپامایسینsmall unilamellar vesicles - کیسه های کوچک کوچکKinase - کیناز
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
The conserved C-terminal FATC domain of the kinase 'target of rapamycin' is important for its regulation and was suggested to contain a peripheral membrane anchor. Here, we present the characterization of the interactions of the yeast TOR1 FATC domain (2438-2470Â =Â y1fatc) and 15 mutants with membrane mimetic micelles, bicelles, and small unilamellar vesicles (SUVs) by NMR and CD spectroscopy. Replacement of up to 6-7 residues did not result in a significant abrogation of the association with micelles or bicelles. However, replacement of only one residue could result in an impairment of the interaction with SUVs that are usually used at low concentrations. Some mutants not binding liposomes may be introduced in full-length TOR for future functional and localization studies in vivo.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 588, Issue 9, 2 May 2014, Pages 1755-1766
Journal: FEBS Letters - Volume 588, Issue 9, 2 May 2014, Pages 1755-1766
نویسندگان
Lisa A.M. Sommer, Sonja A. Dames,