کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10871398 | 1074054 | 2012 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Dimeric structure of transmembrane domain of amyloid precursor protein in micellar environment
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
AβHSQCAPPDPCNOESYNOEamyloid β-peptide - β-پپتید آمیلوئیدnuclear overhauser effect - اثر بیش از حد هسته ایDimerization - اندازه گیریAlzheimer’s disease - بیماری آلزایمرJuxtamembrane - جوشکارtransmembrane domain - دامنه فرابنفشDodecylphosphocholine - دودهیل فسفو هولینSpatial structure - ساختار فضاییNOE spectroscopy - طیف سنجی NOENMR spectroscopy - طیف سنجی رزونانس مغناطیسی هستهtransmembrane - فرابنفشheteronuclear single-quantum correlation - همبستگی تک کوانتومی هترو هسته ایamyloid precursor protein - پروتئین پیش ماده آمیلوئی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
⺠We determined the left-handed dimeric structure of transmembrane domain of amyloid precursor protein. ⺠The dimerization mechanism of APP is important for understanding the molecular mechanism of production of amyloid-β peptide. ⺠Familial mutations of amyloid precursor protein can affect its lateral dimerization.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 586, Issue 12, 12 June 2012, Pages 1687-1692
Journal: FEBS Letters - Volume 586, Issue 12, 12 June 2012, Pages 1687-1692
نویسندگان
Kirill D. Nadezhdin, Olga V. Bocharova, Eduard V. Bocharov, Alexander S. Arseniev,