کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10871848 | 1074088 | 2011 | 4 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Avoiding premature oxidation during the binding of Cu(II) to a dithiolate site in BsSCO. A rapid freeze-quench EPR study
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
The Bacillus subtilis version of SCO1 (BsSCO) is required for assembly of CuA in cytochrome c oxidase and may function in thiol-disulfide exchange and/or copper delivery. BsSCO binds Cu(II) with ligation by two cysteines, one histidine and one water. However, copper is a catalyst of cysteine oxidation and BsSCO must avoid this reaction to remain functional. Time resolved, rapid freeze-quench (RFQ) electron paramagnetic resonance of apo-BsSCO reacting with Cu(II) reveals an initial Cu(II) species with two equatorially coordinated nitrogen atoms, but no sulfur. We propose that BsSCO evolves from this initial sulfur free coordination of Cu(II) to the final dithiolate species via a change in conformation, and that the initial binding by nitrogen is a means for BsSCO to avoid premature thiol oxidation.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 585, Issue 6, 23 March 2011, Pages 861-864
Journal: FEBS Letters - Volume 585, Issue 6, 23 March 2011, Pages 861-864
نویسندگان
Brian Bennett, Bruce C. Hill,