کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10872328 | 1074115 | 2011 | 4 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Polyglutamine shows a urea-like affinity for unfolded cytosolic protein
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Noting that the glutamine (Q) amino acid side-chain bears a striking resemblance to urea, the chemical denaturant, we argue on biophysical grounds that polyQ chains should possess a potent denaturant activity. Using live-cell confocal microscopy, we demonstrate that the surface of a polyQ inclusion denatures cytosolic proteins by binding and trapping them in an immobilized ring. We also show the reverse effect: that elevated local concentrations of unfolded protein in the cytosol can drive the co-localization and accumulation of short polyQ tracts that normally do not aggregate. Such a urea-like mechanism explains many past observations about polyQ-driven disruption of proteostasis and neurodegeneration.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 585, Issue 2, 21 January 2011, Pages 381-384
Journal: FEBS Letters - Volume 585, Issue 2, 21 January 2011, Pages 381-384
نویسندگان
Jeremy L. England, Daniel Kaganovich,