کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10872713 | 1074246 | 2005 | 5 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Stopped-flow spectrophotometric and resonance Raman analyses of aldoxime dehydratase involved in carbon-nitrogen triple bond synthesis
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله

چکیده انگلیسی
On stopped-flow analysis of aliphatic aldoxime dehydratase (OxdA), a novel hemoprotein, a spectrum derived from a reaction intermediate was detected on mixing ferrous OxdA with butyraldoxime; it gradually changed into that of ferrous OxdA with an isosbestic point at 421Â nm. The spectral change on the addition of butyraldoxime to the ferrous H320A mutant showed the formation of a substrate-coordinated mutant, the absorption spectrum of which closely resembled that of the above intermediate. These observations and the resonance Raman investigation revealed that the substrate actually binds to the heme in OxdA, forming a hexa-coordinate low-spin heme.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 579, Issue 6, 28 February 2005, Pages 1394-1398
Journal: FEBS Letters - Volume 579, Issue 6, 28 February 2005, Pages 1394-1398
نویسندگان
Ken-Ichi Oinuma, Hideyuki Kumita, Takehiro Ohta, Kazunobu Konishi, Yoshiteru Hashimoto, Hiroki Higashibata, Teizo Kitagawa, Yoshitsugu Shiro, Michihiko Kobayashi,