کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10873719 | 1074283 | 2005 | 5 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Escherichia coli SecA truncated at its termini is functional and dimeric
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله

چکیده انگلیسی
Terminal residues in SecA, the dimeric ATPase motor of bacterial preprotein translocase, were proposed to be required for function and dimerization. To test this, we generated truncation mutants of the 901aa long SecA of Escherichia coli. We now show that deletions of carboxy-terminal domain (CTD), the extreme CTD of 70 residues, or of the N-terminal nonapeptide or of both, do not compromise protein translocation or viability. Deletion of additional C-terminal residues upstream of CTD compromised function. Functional truncation mutants like SecA9-861 are dimeric, conformationally similar to SecA, fully competent for nucleotide and SecYEG binding and for ATP catalysis. Our data demonstrate that extreme terminal SecA residues are not essential for SecA catalysis and dimerization.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 579, Issue 5, 14 February 2005, Pages 1267-1271
Journal: FEBS Letters - Volume 579, Issue 5, 14 February 2005, Pages 1267-1271
نویسندگان
Spyridoula Karamanou, Giorgos Sianidis, Giorgos Gouridis, Charalambos Pozidis, Yiannis Papanikolau, Efrosyni Papanikou, Anastassios Economou,