Invited review: Caseins and the casein micelle: Their biological functions, structures, and behavior in foods1

یک میزیل کازئین معمولی حاوی هزاران مولکول کازئین است که اکثر آنها مجتمع های پایدار ترمودینامیکی با نانوکیلرهای فسفات کلسیم آمورف هستند. کازئین ها مانند بسیاری دیگر از پروتئین های انعطاف پذیر، تمایل واقعی یا بالقوه برای جمع آوری فیبریل های سمی آمیلوئید دارند، به خصوص در غلظت های بالا در شیر. فیبریل ها در شیر ایجاد نمی کنند، زیرا یک مسیر تجمعی جایگزین دنبال می شود که منجر به تشکیل میزی های کازئین می شود. در نتیجه تشکیل میسل، شیر تغذیه ای می تواند بدون ایجاد کلسیفیکاسیون پاتولوژیک یا آمیلوئیدوز بافت پستان مادر، ترشح و ذخیره شود. توانایی جداسازی نانوکیلرهای فسفات کلسیم آمورف در یک مجموعه پایدار برای کازئین ها منحصر به فرد نیست. این با استفاده از تعدادی از فسفو پروتئین های ترشح شده غیر کازئین نشان داده شده است و ممکن است در جلوگیری از کلسیفیکاسیون سایر بیوفیلد ها و بافت نرم از اهمیت فیزیولوژیک عمومی برخوردار باشد. بنابراین، فسفوپروتئین های فاقد کازئین صاف دارای الگوهای مشابه فسفوریلاسیون و همان نوع انعطاف پذیر، انعطاف پذیر به عنوان کازئین هستند. توانایی سرکوب ساختن فیبریل آمیلوئید با تشکیل یک ترکیب مورفولوژیکی جایگزین نیز برای کازئین ها منحصر به فرد نیست و تحت تاثیر شاپرن های مولکولی مانند پروتئین های کوچک شوک حرارت قرار می گیرد. ساختار باز از ماتریکس پروتئین از میسلی کازئین شکننده است و به راحتی با تغییر در محیط آن تحریک می شود. اختلال ها می توانند زنجیره های پلیپپتیدی را به مناطق با تراکم بیشتر و کمتر تقسیم کنند. به عنوان یک نتیجه، تعیین قابل اعتماد ساختار مادری میسلهای کازئین همچنان به شدت چالش برانگیز است. عملکردهای بیولوژیکی کازئینها، مانند فعالیت شاپرن آنها، بوسیله ترکیب و انعطاف پذیری آنها مشخص می شود و نحوه ارتباط زنجیره های پلی پپتیدی کازئین با یکدیگر. این خواص مشابهی را تعیین می کند که چگونه کازئین ها در تولید بسیاری از محصولات لبنی عمل می کنند و چگونه می توانند به عنوان مواد تشکیل دهنده عملکردی در سایر مواد غذایی استفاده شوند.