کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
1378676 | 982006 | 2006 | 5 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
N-Hydroxyurea—A versatile zinc binding function in the design of metalloenzyme inhibitors
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه
شیمی
شیمی آلی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
N-Hydroxyurea binds both to carbonic anhydrase (CA) and to matrix metalloproteinases (MMPs). X-ray crystallography showed N-hydroxyurea to bind in a bidentate mode by means of the oxygen and nitrogen atoms of the NHOH moiety to the Zn(II) ion of CA, participating in a network of hydrogen bonds with a water molecule and Thr199. A derivatized N-hydroxyurea showed low-micromolar affinity for several CAs. This simple zinc binding function may be exploited for obtaining potent metalloenzyme inhibitors, due to its versatility of binding to the metal ion present in the active site of such enzymes.
Figure optionsDownload as PowerPoint slide
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters - Volume 16, Issue 16, 15 August 2006, Pages 4316–4320
Journal: Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters - Volume 16, Issue 16, 15 August 2006, Pages 4316–4320
نویسندگان
Claudia Temperini, Alessio Innocenti, Andrea Scozzafava, Claudiu T. Supuran,