کد مقاله کد نشریه سال انتشار مقاله انگلیسی ترجمه فارسی نسخه تمام متن
16780 42612 2016 6 صفحه PDF سفارش دهید دانلود رایگان
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Expression of human β-N-acetylhexosaminidase B in yeast eases the search for selective inhibitors
ترجمه فارسی عنوان
بیان بی حسی β-N-acetylhexosaminidase B در مخمر باعث کاهش جستجو برای مهار کننده های انتخابی
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
سفارش ترجمه تخصصی
با تضمین قیمت و کیفیت
خدمات تولید محتوا

این مقاله ISI می تواند منبع ارزشمندی برای تولید محتوا باشد.

  • تولید محتوا برای سایت و وبلاگ
  • تولید محتوا برای کتاب
  • تولید محتوا برای نشریات و روزنامه ها
  • و...

پایگاه «دانشیاری» آمادگی دارد با همکاری مجموعه «شهر محتوا» با استفاده از این مقاله علمی، برای شما به زبان فارسی، تولید محتوا نماید.

تولید محتوا
با 10 درصد تخفیف ویژه دانشیاری
کلمات کلیدی
β-N-acetylhexosaminidase؛ Hex B؛ مهار آنزیم؛ O-GlcNAcase؛ pastoris مخمر Pichia
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه مهندسی شیمی بیو مهندسی (مهندسی زیستی)
چکیده انگلیسی


• Human lysosomal β-N-acetylhexosaminidase Hex B was expressed in Pichia pastoris.
• Method for a facile, robust and cost-effective expression of Hex B was developed.
• Obtained Hex B was utilized in the screening of potential inhibitors.
• Human O-GlcNAcase was also employed to assess selectivity of the inhibitors.

Human lysosomal β-N-acetylhexosaminidases from the family 20 of glycoside hydrolases are dimeric enzymes catalysing the cleavage of terminal β-N-acetylglucosamine and β-N-acetylgalactosamine residues from a broad spectrum of glycoconjugates. Here, we present a facile, robust, and cost-effective extracellular expression of human β-N-acetylhexosaminidase B in Pichia pastoris KM71H strain. The prepared Hex B was purified in a single step with 33% yield obtaining 10 mg of the pure enzyme per 1 L of the culture media. The enzyme was used in the inhibition assays with the known mechanism-based inhibitor NAG-thiazoline and a wide variety of its derivatives in the search for specific inhibitors of the human GH20 β-N-acetylhexosaminidases over the human GH84 β-N-acetylglucosaminidase, which was expressed, purified and used in the inhibition experiments as well. Moreover, enzyme-inhibitor complexes were analysed employing computational tools in order to reveal the structural basis of the results of the inhibition assays, showing the importance of water-mediated interactions between the enzyme and respective ligands. The presented method for the heterologous expression of human Hex B is robust, it significantly reduces the costs and equipment demands in comparison to the expression in mammalian cell lines. This will enhance accessibility of this human enzyme to the broad scientific community and may speed up the research of specific inhibitors of this physiologically important glycosidase family.

ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Enzyme and Microbial Technology - Volume 89, July 2016, Pages 1–6
نویسندگان
, , , ,
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
سفارش ترجمه تخصصی
با تضمین قیمت و کیفیت