کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
1816107 | 1525263 | 2007 | 5 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Study of chemically unfolded β-casein by means of small-angle neutron scattering
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه
فیزیک و نجوم
فیزیک ماده چگال
پیش نمایش صفحه اول مقاله

چکیده انگلیسی
β-casein is a flexible amphiphilic milk protein which forms an unfolded conformation in presence of very high denaturant concentrations. The structure of β-casein formed at the bulk was studied by small-angle neutron scattering (SANS). The value of the second virial coefficient of the protein solutions indicates that the interactions between the polypeptide chain and solvent are repulsive. The protein conformation is similar to an excluded volume chain. The corresponding values of the contour length, L, the statistical length, b and the apparent radius of the chain cross-section, Rc are given.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Physica B: Condensed Matter - Volume 387, Issues 1–2, 1 January 2007, Pages 179–183
Journal: Physica B: Condensed Matter - Volume 387, Issues 1–2, 1 January 2007, Pages 179–183
نویسندگان
Adel Aschi, Abdelhafidh Gharbi, Mohamed Daoud, Roger Douillard, Patrick Calmettes,