کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
1927217 | 1536507 | 2007 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Octameric alcohol oxidase dissociates into stable, soluble monomers upon incubation with dimethylsulfoxide
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Alcohol oxidase (AO) is a peroxisomal, homo-octameric flavoenzyme, which catalyzes methanol oxidation in methylotrophic yeast. Here, we report on the generation of soluble, FAD-lacking AO monomers. Using steady-state fluorescence, fluorescence correlation spectroscopy, circular dichroism and static light scattering approaches, we demonstrate that FAD-lacking AO monomers are formed upon incubation of purified, native octameric AO in a solution containing 50% dimethylsulfoxide (DMSO). Upon removal of DMSO the protein remained monomeric and soluble and did not contain FAD. Binding experiments revealed that the AO monomers bind to purified pyruvate carboxylase, a protein that plays a role in the formation of enzymatically active AO octamers in vivo.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Archives of Biochemistry and Biophysics - Volume 459, Issue 2, 15 March 2007, Pages 208-213
Journal: Archives of Biochemistry and Biophysics - Volume 459, Issue 2, 15 March 2007, Pages 208-213
نویسندگان
Nina V. Visser, Dongyuan Wang, Will A. Stanley, Matthew R. Groves, Matthias Wilmanns, Marten Veenhuis, Ida J. van der Klei,