کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
1952841 | 1057234 | 2009 | 7 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
SECIS-binding protein 2, a key player in selenoprotein synthesis, is an intrinsically disordered protein
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Selenocysteine (Sec) is co-translationally incorporated into selenoproteins at a reprogrammed UGA codon. In mammals, this requires a dedicated machinery comprising a stem-loop structure in the 3′ UTR RNA (the SECIS element) and the specific SECIS Binding Protein 2. In this report, disorder-prediction methods and several biophysical techniques showed that ca. 70% of the SBP2 sequence is disordered, whereas the RNA binding domain appears to be folded and functional. These results are consistent with a recent report on the role of the Hsp90 chaperone for the folding of SBP2 and other functionally unrelated proteins bearing an RNA binding domain homologous to SBP2.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimie - Volume 91, Issue 8, August 2009, Pages 1003–1009
Journal: Biochimie - Volume 91, Issue 8, August 2009, Pages 1003–1009
نویسندگان
Vincent Oliéric, Philippe Wolff, Akiko Takeuchi, Guillaume Bec, Catherine Birck, Marc Vitorino, Bruno Kieffer, Artemy Beniaminov, Giorgio Cavigiolio, Elizabeth Theil, Christine Allmang, Alain Krol, Philippe Dumas,