کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
1981586 | 1539419 | 2015 | 9 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
HIV-1 matrix domain removal ameliorates virus assembly and processing defects incurred by positive nucleocapsid charge elimination
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Human immunodeficiency virus type 1 nucleocapsid (NC) basic residues presumably contribute to virus assembly via RNA, which serves as a scaffold for Gag-Gag interaction during particle assembly. To determine whether NC basic residues play a role in Gag cleavage (thereby impacting virus assembly), Gag processing efficiency and virus particle production were analyzed for an HIV-1 mutant NC15A, with alanine serving as a substitute for all NC basic residues. Results indicate that NC15A significantly impaired virus maturation in addition to significantly affecting Gag membrane binding and assembly. Interestingly, removal of the matrix (MA) central globular domain ameliorated the NC15A assembly and processing defects, likely through enhancement of Gag multimerization and membrane binding capacities.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Open Bio - Volume 5, 2015, Pages 283-291
Journal: FEBS Open Bio - Volume 5, 2015, Pages 283-291
نویسندگان
Li-Jung Ko, Fu-Hsien Yu, Kuo-Jung Huang, Chin-Tien Wang,