کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
1987783 | 1540300 | 2009 | 9 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Profilin oligomerization and its effect on poly (l-proline) binding and phosphorylation
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
GST, glutathione S-transferase - GST، glutathione S-transferaseIP3, inositol 1,4,5-triphosphate - IP3، inositol 1،4،5-triphosphatePIP2, phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate - PIP2، فسفاتیدیلینوزیتول 4،5-بیسفسفاتPI, phosphatidylinositol - PI، فسفاتیدیلینواستولPKC, protein kinase C - PKC، پروتئین کیناز CPLC, phospholipase C - PLC، فسفولیپاز CDAG, diacylglycerol - دیسیل گلیسیرین
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Profilin is a cytoskeletal protein that interacts specifically with actin, phosphoinositides and poly (l-proline). Experimental results and in silico studies revealed that profilin exists as dimer and tetramer. Profilin oligomers possess weak affinity to poly (l-proline) due to unavailability of binding sites in dimers and tetramers. Phosphorylation studies indicate that profilin dimers are not phosphorylated while teramers are preferentially phosphorylated over monomers. In silico studies revealed that PKC phosphorylation site, S137 is buried in dimer while it is accessible in tetramer.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: International Journal of Biological Macromolecules - Volume 45, Issue 3, 1 October 2009, Pages 265–273
Journal: International Journal of Biological Macromolecules - Volume 45, Issue 3, 1 October 2009, Pages 265–273
نویسندگان
Radhika V. Korupolu, M.S. Achary, F. Aneesa, K. Sathish, R. Wasia, M. Sairam, H.A. Nagarajaram, Surya S. Singh,