کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
2048603 | 1074084 | 2009 | 5 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Single amino acid mutations of Medicago glycosyltransferase UGT85H2 enhance activity and impart reversibility
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
The glycosyltransferase UGT85H2 from Medicago truncatula catalyzes glucosylation of the (iso)flavonoids kaempferol and biochanin A. Structure-based mutagenesis of UGT85H2 was carried out to explore the roles of amino acids involved in substrate binding. Substitution of Ile305 by threonine increased catalytic efficiency 37- or 19-fold with kaempferol or biochanin A as acceptor, respectively. A point mutation V200E also dramatically improved the turnover rate and catalytic efficiency by 15-fold for kaempferol and 54-fold for biochanin A. More interestingly, this single mutation (V200E) conferred reversibility in the glycosyltransfer reaction, indicating that Glu200 is a key determinant for the deglycosylation function.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 583, Issue 12, 18 June 2009, Pages 2131–2135
Journal: FEBS Letters - Volume 583, Issue 12, 18 June 2009, Pages 2131–2135
نویسندگان
Luzia V. Modolo, Luis L. Escamilla-Treviño, Richard A. Dixon, Xiaoqiang Wang,