کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
2051830 | 1074211 | 2006 | 5 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Catalytic properties of a mutant β-galactosidase from Xanthomonas manihotis engineered to synthesize galactosyl-thio-β-1,3 and -β-1,4-glycosides
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
The identity of the acid/base catalyst of the Family 35 β-galactosidases from Xanthomonas manihotis (BgaX) has been confirmed as Glu184 by kinetic analysis of mutants modified at that position. The Glu184Ala mutant of BgaX is shown to function as an efficient thioglycoligase, which synthesises thiogalactosides with linkages to the 3 and 4 positions of glucosides and galactosides in high (>80%) yields. Kinetic analysis of the thioglycoligase reveals glycosyl donor Km values of 1.5–21 μM and glycosyl acceptor Km values from 180 to 500 μM. This mutant should be a valuable catalyst for the synthesis of metabolically stable analogues of this important glycosidic linkage.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 580, Issue 18, 7 August 2006, Pages 4377–4381
Journal: FEBS Letters - Volume 580, Issue 18, 7 August 2006, Pages 4377–4381
نویسندگان
Young-Wan Kim, Hongming Chen, Jin Hyo Kim, Stephen G. Withers,