کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
2052968 | 1074249 | 2006 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Peptide substrate profiling defines fibroblast activation protein as an endopeptidase of strict Gly2-Pro1-cleaving specificity
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Fibroblast activation protein (FAP) is a serine protease of undefined endopeptidase specificity implicated in tumorigenesis. To characterize FAP’s P4–P2′ specificity, we synthesized intramolecularly quenched fluorescent substrate sets based on the FAP cleavage site in α2-antiplasmin (TSGP-NQ). FAP required substrates with Pro at P1 and Gly or d-amino acids at P2 and preferred small, uncharged amino acids at P3, but tolerated most amino acids at P4, P1′ and P2′. These substrate preferences allowed design of peptidyl-chloromethyl ketones that inhibited FAP, but not the related protease, dipeptidyl peptidase-4. Thus, FAP is a narrow specificity endopeptidase and this can be exploited for inhibitor design.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 580, Issue 6, 6 March 2006, Pages 1581–1586
Journal: FEBS Letters - Volume 580, Issue 6, 6 March 2006, Pages 1581–1586
نویسندگان
Conrad Yap Edosada, Clifford Quan, Thuy Tran, Victoria Pham, Christian Wiesmann, Wayne Fairbrother, Beni B. Wolf,