کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
2053274 | 1074268 | 2005 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Large unselective pore in lipid bilayer membrane formed by positively charged peptides containing a sequence of gramicidin A
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
Transmembrane peptideBLMDPhPCDOPCα-Helix - a-helixAlamethicin - AlamethicSelectivity - انتخابیelectrostatic interactions - تعاملات الکترواستاتیکdioleoylphosphatidylcholine - دیئولیل فسفاتیدیل کولینDiphytanoylphosphatidylcholine - دیفیتانویل فسفاتیدیل کولینcircular dichroism - رنگ تابی دورانیHydrophobic mismatch - عدم انطباق هیدروفوبیکPhospholipid membrane - غشای فسفولیپیدbilayer lipid membrane - غشای چربی دو طرفهMacromolecules - ماکرومولکول هاMelittin - ملتینMagainin - مگنینcarboxyfluorescein - کربوکسی فلوئورسینGramicidin A - گرمیسییدین A
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Ion-channel activity of a series of gramicidin A analogues carrying charged amino-acid sequences on the C-terminus of the peptide was studied on planar bilayer lipid membranes and liposomes. It was found that the analogue with the positively charged sequence GSGRRRRSQS forms classical cationic pores at low concentrations and large unselective pores at high concentrations. The peptide was predominantly in the right-handed β6.3-helical conformation in liposomes as shown by circular dichroism spectroscopy. The single-channel conductance of the large pore was estimated to be 320 pS in 100 mM choline chloride as judged from the fluctuation analysis of the multi-channel current. The analogue with the negatively charged sequence GSGEEEESQS exhibited solely classical cationic channel activity. The ability of a peptide to form different type of channels can be used in the search for broad-spectrum antibiotics.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 579, Issue 23, 26 September 2005, Pages 5247-5252
Journal: FEBS Letters - Volume 579, Issue 23, 26 September 2005, Pages 5247-5252
نویسندگان
Yuri N. Antonenko, Tatyana B. Stoilova, Sergey I. Kovalchuk, Natalya S. Egorova, Alina A. Pashkovskaya, Alexander A. Sobko, Elena A. Kotova, Sergey V. Sychev, Andrey Y. Surovoy,