Allergénicité des protéines édulcorantes

RésuméDes protéines végétales à propriétés édulcorantes sont utilisées dans différents secteurs de l’alimentation humaine où elles remplacent les édulcorants de synthèse. C’est le cas de la thaumatine, protéine édulcorante extraite de l’arille des fruits du katemfe (Thaumatococcus daniellii). Deux autres protéines édulcorantes à pouvoir sucrant élevé, la brazzéine des fruits de Pentadiplandra brazzeana et la monelline des fruits de Dioscoreophyllum cumminsii, sont également disponibles, mais leur production industrielle n’est pas encore programmée. Bien qu’elles soient exprimées de façon constitutive dans les fruits, la plupart de ces protéines correspondent à des protéines de défense de la plante ou protéines PR, dont la synthèse est exacerbée lorsque la plante est en conditions de stress, lors d’une attaque fongique, par exemple. Les homologies de séquence, et surtout de structure, que ces protéines édulcorantes partagent avec des allergènes avérés, avec Art v 1 pour la brazzéine, avec Mus a 4 ou Ole e 13 pour la thaumatine, avec Ana o 3 ou Pis v 1 pour la mabinline, avec l’inhibiteur de Kunitz du soja pour la monelline, suggèrent une possible allergénicité de ces protéines végétales. Néanmoins, leur potentiel allergénique reste à démontrer lors de leur consommation alimentaire.

Plant proteins with sweet-tasting properties are increasingly used as substitutes for low-calorie sweeteners in the food industry. Thaumatin, the sweet protein isolated from the aril of the katemfe fruit (Thaumatococcus daniellii), is widely used as a natural sweetener. Two other low-calorie sweeteners with enhanced sweet-tasting properties, brazzein and monellin, which are isolated from the fruits of Pentadiplandra brazzeana and Dioscoreophyllum cumminsii, respectively, are still waiting to be produced on a large scale as recombinant sweet proteins for food industry. Although these sweet-tasting proteins are constitutively expressed in fruits, most of them consist of PR-proteins whose synthesis is strongly enhanced as a result of infection of the plant by phytopathogenic micro-organisms, fungi or molds. Both the sequence and structural similarities which the sweet proteins share with allergens, e.g., Art v 1 for brazzein, Mus a 4 and Ole a 13 for thaumatin, Ana o 3 and Pis v 1 for mabinlin, and Gly m Kunitz trypsin-inhibitor for monellin, suggest some possible allergenic propensity for these plant proteins. However, their allergenic potential following ingestion still remains to be demonstrated unambiguously.