کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
5166083 | 1502416 | 2010 | 10 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
α-Amylase from germinating soybean (Glycine max) seeds - Purification, characterization and sequential similarity of conserved and catalytic amino acid residues
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
DLSSECBLAβ-CyclodextrinAMY1PPAβ-CDBacillus licheniformis α-amylaseTAKAMALDI–TOF - MALDI-TOFα-Amylase - α-آمیلازpig pancreatic α-amylase - α-آمیلاز پانکراس خوکSize-exclusion chromatography - اندازه گیری کروماتوگرافی حذف شدهSequence homology - هماهنگی توالیPurification - پاکسازیDynamic Light Scattering - پراکندگی نور دینامیکیGlycine max - گلیسین حداکثر
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه
شیمی
شیمی آلی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Starch hydrolyzing α-amylase from soybean seeds has been purified to homogeneity. Peptide map obtained by MALDI along with its molecular weight information was used for the confirmation of the protein. High similarity of soybean α-amylase with known amylases suggests that this α-amylase belongs to glycosyl hydrolase family 13.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Phytochemistry - Volume 71, Issues 14â15, October 2010, Pages 1657-1666
Journal: Phytochemistry - Volume 71, Issues 14â15, October 2010, Pages 1657-1666
نویسندگان
Arpana Kumari, Vinay Kumar Singh, Jörg Fitter, Tino Polen, Arvind M. Kayastha,