کد مقاله کد نشریه سال انتشار مقاله انگلیسی نسخه تمام متن
5510877 1539338 2017 7 صفحه PDF دانلود رایگان
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Co-translational protein folding: progress and methods
ترجمه فارسی عنوان
هم پوشانی پروتئین همراه: پیشرفت و روش
ترجمه چکیده
پروتئین ها به عنوان پلیمرهای خطی سنتز می شوند و باید به ساختار بومی خود برسند تا توابع مختلفی را در سلول اجرا کنند. تاخیر ممکن است شروع به همکاری می کند زمانی که پپتید در حال ظهور هنوز به ریبوزوم متصل است و توسط محیط تونل خروجی پلیپپتید و سینتیک ترجمه ترجمه شده است. سوالات اصلی عبارتند از: وقتی شروع به تجمع همکاری می کند؟ نقش ریبوزوم در هدایت پپتید نسل به ساختار بومی آن چیست؟ چگونه سینتیک انقباض ترجمه می تواند تاخیر پروتئین را مدوله کند؟ در اینجا ما پیشنهاد می دهیم که چگونه رویکردهای جدید ساختاری و بیوفیزیکی می توانند به بررسی اثر متقابل بین ریبوزوم و پپتید در حال ظهور کمک کنند و چالش های آینده را در فهم درهم آمیختن ترجمه می کنند.
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی زیست شیمی
چکیده انگلیسی
Proteins are synthesized as linear polymers and have to fold into their native structure to fulfil various functions in the cell. Folding can start co-translationally when the emerging peptide is still attached to the ribosome and is guided by the environment of the polypeptide exit tunnel and the kinetics of translation. Major questions are: When does co-translational folding begin? What is the role of the ribosome in guiding the nascent peptide towards its native structure? How does translation elongation kinetics modulate protein folding? Here we suggest how novel structural and biophysical approaches can help to probe the interplay between the ribosome and the emerging peptide and present future challenges in understanding co-translational folding.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Current Opinion in Structural Biology - Volume 42, February 2017, Pages 83-89
نویسندگان
, , ,