کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
5914653 | 1162747 | 2011 | 8 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Crystal structures of Trichoderma reesei β-galactosidase reveal conformational changes in the active site
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
IPTGPDBGlcGlcNAcmPD2-methyl-2,4-pentanediol - 2-متیل-2،4-پنتانیدیولisopropyl β-D-1-thiogalactopyranoside - ایزوپروپیل β-D-1-thiogalactopyranosideβ-galactosidase - بتا گالاکتوزیدازConformational changes - تغییرات سازمانیCrystal structure - ساختار کریستالیMannose - مانوزMan - مردPETG - پتگProtein Data Bank - پروتئین بانک اطلاعاتیGlucose - گلوکزGlycosyl Hydrolase - گلیکوزیل هیدرولاز
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شناسی مولکولی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
We have determined the crystal structure of Trichoderma reesei (Hypocrea jecorina) β-galactosidase (Tr-β-gal) at a 1.2 Ã
resolution and its complex structures with galactose, IPTG and PETG at 1.5, 1.75 and 1.4Â Ã
resolutions, respectively. Tr-β-gal is a potential enzyme for lactose hydrolysis in the dairy industry and belongs to family 35 of the glycoside hydrolases (GH-35). The high resolution crystal structures of this six-domain enzyme revealed interesting features about the structure of Tr-β-gal. We discovered conformational changes in the two loop regions in the active site, implicating a conformational selection-mechanism for the enzyme. In addition, the Glu200, an acid/base catalyst showed two different conformations which undoubtedly affect the pKa value of this residue and the catalytic mechanism. The electron density showed extensive glycosylation, suggesting a structure stabilizing role for glycans. The longest glycan showed an electron density that extends to the eighth monosaccharide unit in the extended chain. The Tr-β-gal structure also showed a well-ordered structure for a unique octaserine motif on the surface loop of the fifth domain.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Journal of Structural Biology - Volume 174, Issue 1, April 2011, Pages 156-163
Journal: Journal of Structural Biology - Volume 174, Issue 1, April 2011, Pages 156-163
نویسندگان
Mirko Maksimainen, Nina Hakulinen, Johanna M. Kallio, Tommi Timoharju, Ossi Turunen, Juha Rouvinen,