کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
5916026 | 1570659 | 2008 | 4 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
The Wolbachia endosymbiont of Brugia malayi has an active pyruvate phosphate dikinase
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شناسی مولکولی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Genome analysis of the glycolytic/gluconeogenic pathway in the Wolbachia endosymbiont from the filarial parasite Brugia malayi (wBm) has revealed that wBm lacks pyruvate kinase (PK) and may instead utilize the enzyme pyruvate phosphate dikinase (PPDK; ATP:pyruvate, orthophosphate phosphotransferase, EC 2.7.9.1). PPDK catalyses the reversible conversion of AMP, PPi and phosphoenolpyruvate (PEP) into ATP, Pi and pyruvate. The glycolytic pathway of most organisms, including mammals, contains exclusively PK for the production of pyruvate from PEP. Therefore, the absence of PPDK in mammals makes the enzyme an attractive Wolbachia drug target. In the present study, we have cloned and expressed an active wBm-PPDK, thereby providing insight into the energy metabolism of the endosymbiont. Our results support the development of wBm-PPDK as a promising new drug target in an anti-symbiotic approach to controlling filarial infection.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Molecular and Biochemical Parasitology - Volume 160, Issue 2, August 2008, Pages 163-166
Journal: Molecular and Biochemical Parasitology - Volume 160, Issue 2, August 2008, Pages 163-166
نویسندگان
Sylvine Raverdy, Jeremy M. Foster, Erica Roopenian, Clotilde K.S. Carlow,