کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
5917405 | 1163788 | 2012 | 8 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Multiple domains of MASP-2, an initiating complement protease, are required for interaction with its substrate C4
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
EGFmannose-binding lectin-associated serine proteaseserine protease domainFQsExositeMASPC1-INHLgrABZCCPMBLNHSDMF2-aminobenzoyl - 2-آمینوبن زیلBSA - BSAC1-inhibitor - C1 مهارکنندهbovine serum albumin - آلبومین سرم گاوCub - تولهepidermal growth factor-like domain - دامنه فاکتور رشد اپیدرمیdimethyl formamide - دی متیل فرمامیدnormal human serum - سرم طبیعی انسانMannose-binding lectin - لکتین اتصال دهنده مانوزProtease - پروتئاز
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شناسی مولکولی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
⺠Determination of the contribution of each catalytic domain of MASP-2 to binding and catalysis of C4. ⺠The CCP-2 and serine protease domains act cooperatively to facilitate high affinity binding to C4. ⺠The ability of the CCP domains to bind to C4 was directly demonstrated. ⺠Lys342 of CCP-1 plays a pivotal role in the binding of C4 by the CCP domains. ⺠The CCP domains bind C4b to facilitate cleavage of C2.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Molecular Immunology - Volume 49, Issue 4, January 2012, Pages 593-600
Journal: Molecular Immunology - Volume 49, Issue 4, January 2012, Pages 593-600
نویسندگان
Renee C. Duncan, Frida Bergström, Theresa H. Coetzer, Anna M. Blom, Lakshmi C. Wijeyewickrema, Robert N. Pike,