کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
6369417 | 1623824 | 2015 | 29 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Homology modeling, functional annotation and comparative genomics of outer membrane protein H of Pasteurella multocida
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
SDSOMPkiloDaltonkDaKEGG Automatic Annotation ServerPasteurella multocidaPDBRMSDNCBICDD - CSDPSI-BLAST - PSI BLASTBLAST, basic local alignment search tool - ابزار پایهای برای جستجوی برهم نهیهای موضعی، بلاستblastp - انفجارBlast - انفجارgrand average of hydropathy - به طور متوسط آب معدنیKAAS - جگرAnnotation - حاشیه نویسیdalton - دالتونthree dimensional - سه بعدیDEG - شماHomology modeling - مدل سازی همگراNational Center for Biotechnology Information - مرکز ملی اطلاعات بیوتکنولوژیroot mean square deviation - میانگین انحراف مربع ریشهIsoelectric point - نقطه ایزوالکتریکGene ontology - هستیشناسی ژنیDatabase of Essential Genes - پایگاه داده ژن های ضروریProtein Data Bank - پروتئین بانک اطلاعاتیOuter membrane protein - پروتئین غشای خارجیPorin - پوریGRAVY - گرگ
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
علوم کشاورزی و بیولوژیک (عمومی)
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Pasteurella multocida is an important pathogen of animals and humans. Outer Membrane Protein (Omp) H is a major conserved protein in the envelope of P. multocida and has been commonly targeted as a protective antigen. However, not much is known about its structure and function due to the difficulties that are typically associated with obtaining sufficient amounts of purified prokaryotic transmembrane proteins. The present work is aimed at studying the OmpH using an in silico approach and consolidate the findings in light of existing experimental evidences. Our study describes the first 3D model of the P. multocida OmpH obtained through a combination of several in silico modeling approaches. From our results, OmpH of P. multocida could be classified as a homotrimeric, 16 stranded, β-barrel porin involved in the non-specific transport of small, hydrophilic molecules, serving essential osmoregulatory function. Moreover, very small homologous sequences could be identified in the host proteome, strengthening the probability of a successful OmpH-based vaccine against the pathogen with remote chances of cross-reaction to host proteins.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Journal of Theoretical Biology - Volume 386, 7 December 2015, Pages 18-24
Journal: Journal of Theoretical Biology - Volume 386, 7 December 2015, Pages 18-24
نویسندگان
Bhaskar Ganguly, Kamal Tewari, Rashmi Singh,