کد مقاله کد نشریه سال انتشار مقاله انگلیسی نسخه تمام متن
7694598 1496486 2015 9 صفحه PDF دانلود رایگان
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Metal-binding promiscuity in artificial metalloenzyme design
ترجمه فارسی عنوان
غلطگیر فلزکاری در طراحی متالوژنز مصنوعی
ترجمه چکیده
این بررسی جدیدترین نمونه هایی از پیچیدگی فلزکاری را در داربست های پروتئینی نشان می دهد و تأثیر تغییرات فلزات بر عملکرد کاتالیزوری را نشان می دهد. اسیدهای آمینه غیر طبیعی و همکاران می توانند طیف متنوعی از فلزات، از جمله عناصر انتقال غیر بیولوژیکی، متصل شوند. غربالگری محاسباتی و طراحی منطقی به طور موفقیت آمیزی برای ایجاد سایت های پیوند متقابل استفاده شده است. ترکیب فلزات غیر بومی در پروتئین، دامنه کاتالیزوری تحولات کاتالیز شده توسط آنزیم ها را افزایش می دهد و پتانسیل آنها برای کاربرد در سنتز مواد شیمیایی را افزایش می دهد.
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه شیمی شیمی (عمومی)
چکیده انگلیسی
This review presents recent examples of metal-binding promiscuity in protein scaffolds and highlights the effect of metal variation on catalytic functionality. Naturally evolved binding sites, as well as unnatural amino acids and cofactors can bind a diverse range of metals, including non-biological transition elements. Computational screening and rational design have been successfully used to create promiscuous binding-sites. Incorporation of non-native metals into proteins expands the catalytic range of transformations catalysed by enzymes and enhances their potential for application in chemicals synthesis.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Current Opinion in Chemical Biology - Volume 25, April 2015, Pages 124-132
نویسندگان
,