کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
8290256 | 1536352 | 2014 | 9 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Proximal FAD histidine residue influences interflavin electron transfer in cytochrome P450 reductase and methionine synthase reductase
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
- Reciprocal active site substitutions in CPR (H322A) and MSR (A312H) were created.
- Interflavin electron transfer was inhibited in CPR H322A and accelerated in MSR A312H.
- Placement of His in active site weakens coenzyme-binding affinity.
- His322 likely positions conserved residues of catalytic triad for rapid deprotonation of FADH2.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Archives of Biochemistry and Biophysics - Volume 547, 1 April 2014, Pages 18-26
Journal: Archives of Biochemistry and Biophysics - Volume 547, 1 April 2014, Pages 18-26
نویسندگان
Carla E. Meints, Sarah M. Parke, Kirsten R. Wolthers,