کد مقاله کد نشریه سال انتشار مقاله انگلیسی نسخه تمام متن
8290816 1536368 2013 4 صفحه PDF دانلود رایگان
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Collagen degradation by tumor-associated trypsins
ترجمه فارسی عنوان
تخریب کلاژن توسط تریپسین های مرتبط با تومور
کلمات کلیدی
تخریب کلاژن، کلاژنولیز، تریپسین، تریپسین مرتبط با تومور، متالوپروتئیناز ماتریکس،
ترجمه چکیده
در بافت نرم نرم، کلاژن به وسیله کلاژنازها از خانواده متالوپروتئیناز ماتریکس کاهش می یابد. با این وجود، فعالیت کلاژناز مشابهی از ایزوفرم های مرتبط با تومور آنزیم های دیگر ممکن است درگیر حمله سرطانی باشد. در مطالعه حاضر، به طور سیستماتیک، تخریب کلاژن را با ایزوفرم های غیر سولفاتی ترپسین ها مورد بررسی قرار دادیم که پیشنهاد می شود چنین فعالیتی داشته باشند. ما دریافتیم که تریپسین-1، -2 و -3 غیر سولفاتی قادر بودند که نواحی غیرخطی و آشکار را از زنجیرهای کلاژن جدا کنند، اما هلیکس سه گانه ناقص، شبیه به تریپسین سولفات تولید شده توسط پانکراس نیست. سولفات سدیم تریپسین -2 بر میزان نشتی تاثیر نمی گذارد. یک تکه اسپری سه گانه ظاهر شده توسط تریپسین-2 مرتبط با تومور که قبلا گزارش شده بود احتمالا بعد از اینکه سیلیکون سهگانه در حال ظهور در طی انحلال نمونه برای الکتروفورز ژل رخ داد رخ داد. با این وجود، تریپسین های مرتبط با تومور ممکن است برای آزاد کردن کلاژن از الیاف از طریق تلئوپپتید جدا شده و همچنین برای تخریب زنجیره های کلاژن ناهموار، به عنوان مثال پس از تقسیم اولیه و بی ثباتی الیاف سه گانه توسط کلاژناز.
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی زیست شیمی
پیش نمایش مقاله
تخریب کلاژن توسط تریپسین های مرتبط با تومور
چکیده انگلیسی
In normal soft tissues, collagen is degraded primarily by collagenases from the matrix metalloproteinase family. Yet, collagenase-like activity of tumor-associated isoforms of other enzymes might be involved in cancer invasion as well. In the present study, we systematically examined collagen degradation by non-sulfated isoforms of trypsins, which were proposed to possess such an activity. We found that non-sulfated trypsin-1, -2, and -3 were able to cleave non-helical and unfolded regions of collagen chains but not the intact triple helix, similar to sulfated trypsins produced by the pancreas. Trypsin-2 sulfation did not affect the cleavage rate either. An apparent triple helix cleavage by tumor-associated trypsin-2 reported earlier likely occurred after triple helix unfolding during sample denaturation for gel electrophoresis. Nevertheless, tumor-associated trypsins might be important for releasing collagen from fibers through telopeptide cleavage as well as for degrading unfolded collagen chains, e.g. after initial cleavage and destabilization of triple helices by collagenases.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Archives of Biochemistry and Biophysics - Volume 535, Issue 2, 15 July 2013, Pages 111-114
نویسندگان
, , , , , , , ,