کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
8304144 | 1538382 | 2018 | 35 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Determination of the binding properties of p-cresyl glucuronide to human serum albumin
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
PBSNSB3-carboxy-4-methyl-5-propyl-2-furanpropanoic acidCMPFHSAEGFRhuman serum albumin - آلبومین سرم انسانیuremia - ارومیا، اورمیchronic kidney disease - بیماری مزمن کلیویESRD یا end stage renal disease - بیماری کلیوی در مرحله نهایی End-stage renal disease - بیماری کلیوی در مرحله پایانیuremic toxin - توکسین اورمیPCs - رایانه های شخصیNon specific binding - غیر اختصاصیPhosphate buffered saline - فسفات بافر شورestimated glomerular filtration rate - میزان تصفیه گلومرولی برآورد شده استCKD - نارسایی مزمن کلیهp-cresyl sulfate - پراکسید سولفاتProtein binding - پیوند پروتئینHigh pressure liquid chromatography - کروماتوگرافی مایع با فشار بالاHPLC - کروماتوگرافی مایعی کارا
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
p-Cresyl glucuronide (p-CG) is a by-product of tyrosine metabolism that accumulates in patients with end-stage renal disease. p-CG binding to human serum albumin in physiological conditions (37â¯Â°C, pH 7.40) was studied by ultrafiltration (MWCO 10â¯kDa) and data were analyzed assuming one binding site. The estimated value of the association constant was 2.77â¯Ãâ¯103â¯Mâ1 and a maximal stoichiometry of 3.80â¯mol per mole. At a concentration relevant for end-stage renal patients, p-CG was 23% bound to albumin. Competition experiments, using fluorescent probes, demonstrated that p-CG did not bind to Sudlow's site I or site II. The p-CG did not interfere with the binding of p-cresyl-sulfate or indoxyl sulfate to serum albumin.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimie - Volume 150, July 2018, Pages 1-7
Journal: Biochimie - Volume 150, July 2018, Pages 1-7
نویسندگان
Dan Yi, Elisa Bernardes Monteiro, Stéphane Chambert, Hédi A. Soula, Julio B. Daleprane, Christophe O. Soulage,