کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
8304261 | 1538388 | 2018 | 11 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Biochemical and structural characterization of Marinomonas mediterranead-mannose isomerase Marme_2490 phylogenetically distant from known enzymes
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله

چکیده انگلیسی
The crystal structure of Marme_2490 in a ligand-free form was determined and found that Marme_2490 is formed by an (α/α)6-barrel, which is commonly observed in AGE superfamily enzymes. Despite diverse reaction specificities, the orientations of residues involved in catalysis and substrate binding by Marme_2490 were similar to those in both AKI (Salmonella enterica AKI) and epimerase (Rhodothermus marinus CE). The Marme_2490 structure suggested that the α7âα8 and α11âα12 loops of the catalytic domain participated in the formation of an open substrate-binding site to provide sufficient space to bind 4-OH d-mannose derivatives.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimie - Volume 144, January 2018, Pages 63-73
Journal: Biochimie - Volume 144, January 2018, Pages 63-73
نویسندگان
Wataru Saburi, Nongluck Jaito, Koji Kato, Yuka Tanaka, Min Yao, Haruhide Mori,