کد مقاله کد نشریه سال انتشار مقاله انگلیسی نسخه تمام متن
8319766 1539344 2016 7 صفحه PDF دانلود رایگان
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Coupled binding and folding of intrinsically disordered proteins: what can we learn from kinetics?
ترجمه فارسی عنوان
اتصال و هم پوشانی از پروتئین های ناسازگار ذاتا: چطور می توان از سینتیک یاد گرفت؟
ترجمه چکیده
پروتئین یا پروتئین هایی که ساختارهای تعریف شده را در حالت های آزاد خود تحت شرایط بومی مانند شکل نمی دهند، پروتئین های درون خودشان را نامشخص می نامند. چنین پروتئین ها در متابولیسم پروتئین و پروتئین بسیار رایج هستند، جایی که اختلال آنها ظاهرا مزایای متعددی از جمله خواص اتصال بهینه را فراهم می آورد. برای درک کامل اینکه چرا اختلال پروتئینی برای اثرات متقابل پروتئین و پروتئین سودمند است، باید مکانیسم (ها) تعامل را درک کنیم. با این حال، مکانیسم های تشریحی در تعاملات پروتئین-پروتئین معمولا بسیار چالش برانگیز است. در اینجا ما بحث خواهیم کرد که چگونه جنبش در ترکیب با مهندسی پروتئین و اطلاعات ساختاری می تواند برای نشان دادن جزئیات متابولیسم پروتئین-پروتئین با پروتئین های درون گرا ناشی شود.
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی زیست شیمی
چکیده انگلیسی
Protein or protein regions that are not forming well-defined structures in their free states under native-like conditions are called intrinsically disordered proteins. Such proteins are very common in protein-protein interactions, where their disorder apparently gives several advantages including optimal binding properties. To fully appreciate why protein disorder is advantageous for protein-protein interactions we need to understand the mechanism(s) of interaction. However, elucidating mechanisms in protein-protein interactions is usually very challenging. Here we discuss how kinetics in combination with protein engineering and structural information can be used to depict details of protein-protein interactions involving intrinsically disordered proteins.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Current Opinion in Structural Biology - Volume 36, February 2016, Pages 18-24
نویسندگان
, , ,