کد مقاله کد نشریه سال انتشار مقاله انگلیسی نسخه تمام متن
8319773 1539344 2016 9 صفحه PDF دانلود رایگان
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Limited cooperativity in protein folding
ترجمه فارسی عنوان
همکاری محدود در پوشاندن پروتئین
ترجمه چکیده
نظریه و شبیه سازی پیش بینی می کنند که کنسرت ساختاری واکنش های پوششی پروتئینی نسبتا کم است. به لحاظ تجربی، تعاونی تاشو دشوار است، اما در سال های اخیر شاهد پیشرفت های بزرگی بوده ایم. روش های تحلیلی جدید از لحاظ سازه های سازمانی به جای حالت های گسسته، تکنیک های تجربی با زمان بهبود یافته، تفکیک ساختاری یا تک مولکولی و تجزیه و تحلیل ترمودینامیکی و جنبشی از تاخیر سریع کمک کرده است تا یک سناریو کلی از تعاونی محدود در تاشو نشان داده شود. اختلال ساختاری تدریجی در حال حاضر در حالت های آشکار و بومی آشکار پروتئین های تاشو دو حالت دیده می شود و در دامنه های تاخیری سریع به میزان قابل توجهی افزایش می یابد. این نتایج نشان می دهد که پیوند مستقیم بین اینکه پروتئین تک دامنه چگونه برابر است و چگونه گسترش می یابد و نحوه تعامل (یا ساختار متنوع) فرایند بازتولید تعادل آن است نشان می دهد. کاهش تعاونی نیز ساختار مادری را بی ثبات می کند، زیرا بر روی باز شدن بیش از تاشو تاثیر می گذارد. بنابراین ما می توانیم یک مقیاس تعاونی پیوسته را که از خصوصیات دوامدار «پوشیدنی» پوشه های آهنی به حالت تدریجی در حال حرکت یک جهش یک حالت، و در نهایت به پروتئین های ناسازگار ذاتی است، تعریف کنیم. ارتباط بین ظهور تدریجی و اختلال ذاتی جذاب است، زیرا نشان می دهد که یک سازوکار رئواستاتیک سازگارانه برای توضیح اثرات آلوستیک از تاشو همراه با اتصال است.
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی زیست شیمی
چکیده انگلیسی
Theory and simulations predict that the structural concert of protein folding reactions is relatively low. Experimentally, folding cooperativity has been difficult to study, but in recent years we have witnessed major advances. New analytical procedures in terms of conformational ensembles rather than discrete states, experimental techniques with improved time, structural, or single-molecule resolution, and combined thermodynamic and kinetic analysis of fast folding have contributed to demonstrate a general scenario of limited cooperativity in folding. Gradual structural disorder is already apparent on the unfolded and native states of slow, two-state folding proteins, and it greatly increases in magnitude for fast folding domains. These results demonstrate a direct link between how fast a single-domain protein folds and unfolds, and how cooperative (or structurally diverse) is its equilibrium unfolding process. Reducing cooperativity also destabilizes the native structure because it affects unfolding more than folding. We can thus define a continuous cooperativity scale that goes from the 'pliable' two-state character of slow folders to the gradual unfolding of one-state downhill, and eventually to intrinsically disordered proteins. The connection between gradual unfolding and intrinsic disorder is appealing because it suggests a conformational rheostat mechanism to explain the allosteric effects of folding coupled to binding.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Current Opinion in Structural Biology - Volume 36, February 2016, Pages 58-66
نویسندگان
, , ,