کد مقاله کد نشریه سال انتشار مقاله انگلیسی نسخه تمام متن
8320140 1539353 2014 9 صفحه PDF دانلود رایگان
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Catalytic efficiency of designed catalytic proteins
ترجمه فارسی عنوان
بازده کاتالیستی پروتئین کاتالیستی طراحی شده
ترجمه چکیده
طراحی مجدد کاتالیزورها که تقلید از ویژگی های آنزیم های طبیعی را تقلید می کند، یکی از معروف ترین مواد شیمیایی است. با وجود دهه ها تلاش هماهنگ، هنوز قادر به طراحی کاتالیزورها به عنوان آنزیمی نیستیم. در اینجا ما به طور انتقادی از رویکرد به (دوباره) طراحی تابع کاتالیزوری جدید در پروتئین ها با استفاده از دو نمونه آزمایشی - حذف کمپ و هیدرولیز استر استفاده می کنیم. ما نشان می دهیم که درجه موفقیت تاکنون تا حدودی کم بوده است، در حالی که پیشرفت های نرخ برای پروتئین های طراحی شده با افزایش سرعت با کاتالیزورهای مولکولی کوچک در حلال ها با خواص مشابه سایت فعال مقایسه شده است. با این وجود، دلایل خوش بینی وجود دارد: روش های طراحی همواره بهبود می یابند و کاتالیزور حاصل می تواند به طور موثر با استفاده از تکامل هدایت شده بهبود یابد.
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی زیست شیمی
چکیده انگلیسی
The de novo design of catalysts that mimic the affinity and specificity of natural enzymes remains one of the Holy Grails of chemistry. Despite decades of concerted effort we are still unable to design catalysts as efficient as enzymes. Here we critically evaluate approaches to (re)design of novel catalytic function in proteins using two test cases: Kemp elimination and ester hydrolysis. We show that the degree of success thus far has been modest when the rate enhancements seen for the designed proteins are compared with the rate enhancements by small molecule catalysts in solvents with properties similar to the active site. Nevertheless, there are reasons for optimism: the design methods are ever improving and the resulting catalyst can be efficiently improved using directed evolution.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Current Opinion in Structural Biology - Volume 27, August 2014, Pages 113-121
نویسندگان
, ,