کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
8330574 | 1540240 | 2015 | 9 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Possible peroxidase active site environment in amyloidogenic proteins: Native monomer or misfolded-oligomer; which one is susceptible to the enzymatic activity, with contribution of heme?
ترجمه فارسی عنوان
محیط فعال محیط پراکسیداز در پروتئین های آمیلویدوژنیک: مونومر بومی یا ناقص الگوموروم؛ کدام یک به فعالیت آنزیمی حساس است، با کمک هام؟
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
تجمع آمیلوئید، فعالیت پراکسیداز، هیم،
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
چکیده انگلیسی
- Heme cofactor readily complexes with structural intermediates of amyloid aggregate.
- Histidine side chains are proposed as both distal and proximal residues required for proper function of peroxidase system.
- Amyloid aggregation appears to be correlated with peroxidase activity.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: International Journal of Biological Macromolecules - Volume 80, September 2015, Pages 293-301
Journal: International Journal of Biological Macromolecules - Volume 80, September 2015, Pages 293-301
نویسندگان
Reza Khodarahmi, Mohammad Reza Ashrafi-Kooshk, Sina Khodarahmi, Seyyed Abolghasem Ghadami, Ali Mostafaie,