کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
8333357 | 1540260 | 2013 | 8 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Refolding of urea denatured ovalbumin with three phase partitioning generates many conformational variants
ترجمه فارسی عنوان
بازتولید اوره دی آلدئید شده با دیافراگم سه فاز، بسیاری از انواع سازگاری تولید می کند
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
تجمع پروتئین، اوالوبومین، بازخورد پروتئین، پارتیشن بندی سه فاز، فیبریل آمیلوئید،
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
چکیده انگلیسی
Three phase partitioning is a process in which mixing t-butanol with ammonium sulphate with a protein solution leads to the formation of three phases. Generally, the interfacial protein precipitate (formed between upper t-butanol rich and lower aqueous phase) can be easily dissolved back in aqueous buffers. In case of ovalbumin, this led to a precipitate which was insoluble in aqueous buffers. This precipitate when solubilized with 8 M urea and subjected to three phase partitioning under various conditions led to many refolded soluble conformational variants of ovalbumin. One of these showed trypsin inhibitory activity, had marginally higher β-sheet content and had higher surface hydrophobicity (both with respect to native ovalbumin). Scanning electron microscopy and Atomic force microscopy of this preparation showed a thread like structure characteristic of amyloid fibrils. The behaviour of ovalbumin during three phase partitioning makes it a valuable system for gaining further understanding of protein aggregation.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: International Journal of Biological Macromolecules - Volume 60, September 2013, Pages 301-308
Journal: International Journal of Biological Macromolecules - Volume 60, September 2013, Pages 301-308
نویسندگان
Gulam Mohmad Rather, Munishwar Nath Gupta,