کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
8360426 | 1542339 | 2014 | 7 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Identification and characterization of a new acid-stable endoglucanase from a metagenomic library
ترجمه فارسی عنوان
شناسایی و مشخص نمودن یک اندوگلیکاناز پایدار اسیدی از یک کتابخانه متانومیک
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
اندوگلیکوناز، کتاب مکتب زیستی، تست آنزیمی، بیان پروکاریوتی،
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
چکیده انگلیسی
A new endoglucanase gene cel124 was cloned from a metagenomic library and expressed in Escherichia coli. Catalytic triad analysis showed that the catalytic triad sites were different from the known endoglucanases. Cel124, a 34 kDa protein, exhibited a specific activity (29.08 U mgâ1) toward 1% of sodium carboxymethyl cellulose and was stable at 50 °C for 30 min. The optimal temperature and pH for its catalytic activity were 50 °C and pH 5.5 respectively. Cel124 could hydrolyze soluble cellulose, but not insoluble cellulose or other polysaccharides. The kinetic parameters (5.63 mg mlâ1 for Km and 0.0397 mmol minâ1 mgâ1 for Vmax) were measured. 3 M NaCl in the system could increase its activity by 2 fold. Site-directed mutation and circular dichroism spectra test suggested that the residue (Glu41) was essential for its activity, might be a potential active site. Based on our data, we proposed that Cel124 might represent a new type of endoglucanase.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Protein Expression and Purification - Volume 102, October 2014, Pages 20-26
Journal: Protein Expression and Purification - Volume 102, October 2014, Pages 20-26
نویسندگان
La Xiang, Aiying Li, Chaoguang Tian, Yuling Zhou, Guimin Zhang, Yanhe Ma,